20种基本氨基酸结构上有什么共同特点

结构共同点是20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。其他共性：

1、合成组织蛋白质；

2、变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；

3、转变为碳水化合物和脂肪；

4、氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。

扩展资料：

物理性质：

1、色泽和颜色：各种常见的氨基酸易成为无色结晶，结晶形状因氨基酸的结构不同而有所差异。如L一谷氨酸为四角柱形结晶，D一谷氨酸则为菱形片状结晶。

2、熔点：氨基酸结晶的熔点较高，一般在200～300℃，许多氨基酸在达到或接近熔点时会分解成胺和二氧化碳。

3、溶解度：绝大部分氨基酸都能溶于水。不同氨基酸在水中的溶解度有差别，如赖氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度较大，酪氨酸、半胱氨酸、组氨酸的溶解度很小。各种氨基酸都能溶于强碱和强酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。

4、味感：氨基酸及其衍生物具有一定的味感，如酸、甜、苦、成等。其味感的种类与氨基酸的种类、立体结构有关。从立体结构上来说，D一型氨基酸都具有甜味，其甜味强度高于相应的L一型氨基酸。

5、紫外吸收特性：各种常见的氨基酸对可见光均无吸收能力。但酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光区具有明显的光吸收现象。而大多数蛋白质中都含有这3种氨基酸，尤其是酪氨酸。因此，可以利用280hm波长处的紫外吸收特性定量检测蛋白质的含量。

参考资料来源：百度百科——氨基酸

氨基酸结构特点

氨基酸结构特点：每种氨基酸分子中至少有一个氨基和一个羧基;都有一个氨基和一个羧基链接在同一个碳原子上;各种氨基酸之间的区别在于r基(侧链基团)的不同。

氨基酸，是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种。

氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。

氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质;②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质;③转变为碳水化合物和脂肪;④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。

氨基酸的结构特点 氨基酸的结构特点是什么

1. 氨基酸的结构特征:氨基酸的结构是由一个氨基、一个羧基、一个氢基和一个R基连接到同一个中心C原子组成。所以分子式是c2h4o2r。

2. 氨基酸的结构特征:每个氨基酸分子至少有一个氨基和一个羧基;有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上;不同氨基酸之间的区别在于R基团(侧链基团)的不同。

氨基酸的结构特点

氨基酸结构与分类

（一）基本氨基酸

组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸。它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。

按照氨基酸的侧链结构，可分为三类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。

1.脂肪族氨基酸 共15种。

侧链只是烃链：Gly, Ala, Val, Leu, Ile后三种带有支链，人体不能合成，是必需氨基酸。

侧链含有羟基：Ser, Thr许多蛋白酶的活性中心含有丝氨酸，它还在蛋白质与糖类及磷酸的结合中起重要作用。

侧链含硫原子：Cys,

Met两个半胱氨酸可通过形成二硫键结合成一个胱氨酸。二硫键对维持蛋白质的高级结构有重要意义。半胱氨酸也经常出现在蛋白质的活性中心里。甲硫氨酸的硫原子有时参与形成配位键。甲硫氨酸可作为通用甲基供体，参与多种分子的甲基化反应。

侧链含有羧基：Asp（D）, Glu（E）

侧链含酰胺基：Asn（N）, Gln（Q）

侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K）

2.芳香族氨基酸 包括苯丙氨酸（Phe,F）和酪氨酸(Tyr,Y)两种。 酪氨酸是合成甲状腺素的原料。

3.杂环氨基酸

包括色氨酸(Trp,W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环，都有紫外吸收(280nm)。所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。组氨酸也是碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条件下是否带电与周围内环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺旋的破坏者。

B是指Asx，即Asp或Asn；Z是指Glx，即Glu或Gln。

基本氨基酸也可按侧链极性分类：

非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种

极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种

带正电荷：Arg, Lys, His

带负电荷：Asp, Glu

（二）不常见的蛋白质氨基酸

某些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸，它们是基本氨基酸在蛋白质合成以后经羟化、羧化、甲基化等修饰衍生而来的。也叫稀有氨基酸或特殊氨基酸。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、锁链素等。其中羟脯氨酸和羟赖氨酸在胶原和弹性蛋白中含量较多。在甲状腺素中还有3,5-二碘酪氨酸。

（三）非蛋白质氨基酸

自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸。它们大多是基本氨基酸的衍生物，也有一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸。这些氨基酸中有些是重要的代谢物前体或中间产物，如瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物，β-丙氨酸是遍多酸（泛酸，辅酶A前体）的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质。

二、氨基酸的性质

（一）物理性质

α-氨基酸都是白色晶体，每种氨基酸都有特殊的结晶形状，可以用来鉴别各种氨基酸。除胱氨酸和酪氨酸外，都能溶于水中。脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于乙醇或乙醚中。

除甘氨酸外，α-氨基酸都有旋光性，α-碳原子具有手性。苏氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原子。从蛋白质水解得到的氨基酸都是L-型。但在生物体内特别是细菌中，D-氨基酸也存在，如细菌的细胞壁和某些抗菌素中都含有D-氨基酸。

三个带苯环的氨基酸有紫外吸收，F:257nm,ε=200; Y:275nm,ε=1400;

W:280nm,ε=5600。通常蛋白质的紫外吸收主要是后两个氨基酸决定的，一般在280nm。

氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，在水溶液中以偶极离子的形式存在。所以氨基酸晶体是离子晶体，熔点在200℃以上。氨基酸是两性电解质，各个解离基的表观解离常数按其酸性强度递降的顺序，分别以K1'、K2'来表示。当氨基酸分子所带的净电荷为零时的pH称为氨基酸的等电点(pI)。等电点的值是它在等电点前后的两个pK'值的算术平均值。

氨基酸完全质子化时可看作多元弱酸，各解离基团的表观解离常数按酸性减弱的顺序，以pK1' 、pK2'

、pK3'表示。氨基酸可作为缓冲溶液，在pK'处的缓冲能力最强，pI处的缓冲能力最弱。

氨基酸的滴定曲线如图。

（二）化学性质

1.氨基的反应

（1）酰化

氨基可与酰化试剂，如酰氯或酸酐在碱性溶液中反应，生成酰胺。该反应在多肽合成中可用于保护氨基。

（2）与亚硝酸作用

氨基酸在室温下与亚硝酸反应，脱氨，生成羟基羧酸和氮气。因为伯胺都有这个反应，所以赖氨酸的侧链氨基也能反应，但速度较慢。常用于蛋白质的化学修饰、水解程度测定及氨基酸的定量。

（3）与醛反应

氨基酸的α-氨基能与醛类物质反应，生成西佛碱-C=N-。西佛碱是氨基酸作为底物的某些酶促反应的中间物。赖氨酸的侧链氨基也能反应。氨基还可以与甲醛反应，生成羟甲基化合物。由于氨基酸在溶液中以偶极离子形式存在，所以不能用酸碱滴定测定含量。与甲醛反应后，氨基酸不再是偶极离子，其滴定终点可用一般的酸碱指示剂指示，因而可以滴定，这叫甲醛滴定法，可用于测定氨基酸。

（4）与异硫氰酸苯酯(PITC)反应

α-氨基与PITC在弱碱性条件下形成相应的苯氨基硫甲酰衍生物（PTC-AA），后者在硝基甲烷中与酸作用发生环化，生成相应的苯乙内酰硫脲衍生物（PTH-AA）。这些衍生物是无色的，可用层析法加以分离鉴定。这个反应首先为Edman用来鉴定蛋白质的N-末端氨基酸，在蛋白质的氨基酸顺序分析方面占有重要地位。

（5）磺酰化

氨基酸与5-(二甲胺基)萘-1-磺酰氯(DNS-Cl)反应，生成DNS-氨基酸。产物在酸性条件下(6NHCl)100℃也不破坏，因此可用于氨基酸末端分析。DNS-氨基酸有强荧光，激发波长在360nm左右，比较灵敏，可用于微量分析。

（6）与DNFB反应

氨基酸与2,4-二硝基氟苯(DNFB)在弱碱性溶液中作用生成二硝基苯基氨基酸（DNP氨基酸）。这一反应是定量转变的，产物黄色，可经受酸性100℃高温。该反应曾被英国的Sanger用来测定胰岛素的氨基酸顺序，也叫桑格尔试剂，现在应用于蛋白质N-末端测定。

（7）转氨反应

在转氨酶的催化下，氨基酸可脱去氨基，变成相应的酮酸。

2.羧基的反应

羧基可与碱作用生成盐，其中重金属盐不溶于水。羧基可与醇生成酯，此反应常用于多肽合成中的羧基保护。某些酯有活化作用，可增加羧基活性，如对硝基苯酯。将氨基保护以后，可与二氯亚砜或五氯化磷作用生成酰氯，在多肽合成中用于活化羧基。在脱羧酶的催化下，可脱去羧基，形成伯胺。

3茚三酮反应

氨基酸与茚三酮在微酸性溶液中加热，最后生成蓝色物质。而脯氨酸生成黄色化合物。根据这个反应可通过二氧化碳测定氨基酸含量。

4.侧链的反应

丝氨酸、苏氨酸含羟基，能形成酯或苷。

半胱氨酸侧链巯基反应性高：

（1）二硫键(disulfide bond)

半胱氨酸在碱性溶液中容易被氧化形成二硫键，生成胱氨酸。胱氨酸中的二硫键在形成蛋白质的构象上起很大的作用。氧化剂和还原剂都可以打开二硫键。在研究蛋白质结构时，氧化剂过甲酸可以定量地拆开二硫键，生成相应的磺酸。还原剂如巯基乙醇、巯基乙酸也能拆开二硫键，生成相应的巯基化合物。由于半胱氨酸中的巯基很不稳定，极易氧化，因此利用还原剂拆开二硫键时，往往进一步用碘乙酰胺、氯化苄、N-乙基丁烯二亚酰胺和对氯汞苯甲酸等试剂与巯基作用，把它保护起来，防止它重新氧化。

（2）烷化

半胱氨酸可与烷基试剂，如碘乙酸、碘乙酰胺等发生烷化反应。

半胱氨酸与丫丙啶反应，生成带正电的侧链，称为S-氨乙基半胱氨酸（AECys）。

（3）与重金属反应

极微量的某些重金属离子，如Ag+、Hg2+，就能与巯基反应，生成硫醇盐，导致含巯基的酶失活。

5. 以下反应常用于氨基酸的检验：

l酪氨酸、组氨酸能与重氮化合物反应(P***ly反应)，可用于定性、定量测定。组氨酸生成棕红色的化合物，酪氨酸为桔黄色。

l精氨酸在氢氧化钠中与1-萘酚和次溴酸钠反应，生成深红色，称为坂口反应。用于胍基的鉴定。

l酪氨酸与硝酸、亚硝酸、硝酸汞和亚硝酸汞反应，生成白色沉淀，加热后变红，称为米伦反应，是鉴定酚基的特性反应。

l色氨酸中加入乙醛酸后再缓慢加入浓硫酸，在界面会出现紫色环，用于鉴定吲哚基。

在蛋白质中，有些侧链基团被包裹在蛋白质内部，因而反应很慢甚至不反应。

三、色谱与氨基酸的分析分离

1.色谱（chromatography）的发展史

最早的层析实验是俄国植物学家Цвет在1903年用碳酸钙分离叶绿素，属于吸附层析。40年代出现了分配层析，50年代出现了气相色谱，60年代出现HPLC，80年代出现了超临界层析，90年代出现的超微量HPLC可分离ng级的样品。

2.色谱的分类：

按流动相可分为气相、液相、超临界色谱等；

按介质可分为纸层析、薄层层析、柱层析等；

按分离机制可分为吸附层析、分配层析、分子筛层析等

3.色谱的应用

可用于分离、制备、纯度鉴定等。

定性可通过保留值、内标、标准曲线等方法，定量一般用标准曲线法。

氨基酸的分析分离是测定蛋白质结构的基础。在分配层析和离子交换层析法开始应用于氨基酸成分分析之后，蛋白质结构的研究才取得了显著的成就。现在这些方法已自动化。

氨基酸从强酸型离子交换柱的洗脱顺序如下：

Asp,Thr,Ser,Glu,Pro,Gly,Ala,Cys,Val,Met,Ile,Leu,Tyr,Phe,Lys,His,(NH3),Arg

氨基酸分子结构的特点？

α－氨基酸结构简式可表示为:

1、每种氨基酸分子中至少有一个氨基和一个羧基

2、都有一个氨基和一个羧基链接在同一个碳原子上

3、各种氨基酸之间的区别在于r基（侧链基团）的不同

结构：

α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。

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